ABSTRACT
Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum, que de acuerdo con anticuerpos monoclanes altamente específicos contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína, que aunque difieren en sus pesos moleculares (12.600 y entre 36.000 y 50.000 dalton), son capaces de estimular a la ATPasa de calcio del eritrocito por separado. La forma de menor peso molecular, que es la mejor representada, a diferencia de la CaM purificada de otras fuentes muestra un comportamiento electroforético independiente de la presencia de calcio: lo que conjuntamente con evidencias experimentales que sugieren una disminución en la carga negativa total a pH neutral y en la hidrofobicidad en su estado asociado al calcio, permite plantear la posibilidad de una modificación estructural de la CaM de Plasmodium falciparum, que de todas maneras no interfiere con su función como activador de la ATPasa de calcio. Los estudios cinéticos en presencia de dos inhibidores específicos de CaM (Calmidazolium (CdZ) y W-7) confirman la identidad de la proteína purificada del parásito como CaM y por otro lado revelan que aparentemente la CaM de Plasmodium falciparum es inhibible en menor grado que la CaM de eritrocito en su función estimuladora de la ATPasa de calcio del eritrocito, lo que hace pensar en una mayor afinidad de la proteína del parásito por ésta enzima o en modificación de la zona regulatoria a la que se unen los inhibidores. Se plantea la posibilidad de que la CaM de Plasmodium falciparum no constituya un blanco ideal para el desarrollo de agentes quimioterapeúticos sintéticos contra la malaria, así como de que los inhibidores de CaM, Calmidazolium (CdZ) y W-7, no sean útiles como drogas para tratar la enfermedad